Em uma proeza da bioquímica,
cientistas montaram um hormônio proteico inteiro a partir do nada, e
demonstraram que ele funciona tão bem em ratos quanto sua versão
natural. Se confirmada, a síntese completa da eritropoetina, um hormônio
que estimula a produção de glóbulos vermelhos, marcaria uma nova fase na
produção e estudo de terapias biológicas.
“Esse é um trabalho muito
importante”, elogia o bioquímico Yasuhiro Kajihara da Universidade de Osaka, no
Japão. Ele alerta, no entanto, que a análise da equipe é ambígua, e que ainda
há muito progresso a ser feito. “Será que essa molécula está disposta da
maneira correta?”, pergunta ele.
A eritropoetina, também conhecida como EPO, é produzida naturalmente pelos rins e se tornou notória como a droga de aumento de desempenho usada por ciclistas do Tour de France. Mais convencionalmente, a EPO é usada para tratar a anemia resultante do câncer, HIV/AIDS e de doenças renais crônicas.
Ao contrário de medicamentos tradicionais, de moléculas pequenas que podem ser produzidas com precisão em laboratórios químicos, biofármacos são proteínas e biomoléculas similares produzidas por células de plantas, animais ou bactérias, resultando em misturas heterogêneas de compostos intimamente relacionadas. Laboratórios farmacêuticos normalmente produzem EPO em culturas geneticamente modificadas de células de hamsters chineses. Assim como em células humanas, essas moléculas de EPO ficam ‘decoradas’ com várias cadeias de açúcar, produzindo um coquetel das chamadas glicoformas, com estruturas tridimensionais diferentes.
É provável que existam mais de 50 glicoformas diferentes da EPO, e algumas delas parecem ser mais eficazes que as outras, tendo maior estabilidade ou meia-vida mais longa na corrente sanguínea. Mas elas nunca foram completamente estudadas, porque glicoformas individuais não podem ser isoladas em forma pura. Consequentemente, há muito tempo cientistas desejavam conseguir sintetizar quimicamente e testar as glicoformas individuais.
Cientistas contatados pela Nature foram unânimes em aplaudir a proeza técnica de juntar todos os 166 aminoácidos da EPO, mas expressaram uma preocupação: será que a equipe produziu glicoformas puras, com estrutura adequada?
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